Какво представляват аминокиселините и как да ги приемаме правилно. Най-важните а-аминокиселини от общата формула Химия на аминокиселините

Органични (карбоксилни) киселини, съдържащи, като правило, една или две аминогрупи (NH2). В зависимост от позицията на аминогрупата във въглеродната верига по отношение на карбоксилната група се разграничават a, b, y и др.. A. са широко разпространени в природата: a A., ... ... Биологичен енциклопедичен речник

АМИНОКИСЕЛИНИ, клас органични съединения, съдържащи карбоксилни (СООН) и аминогрупи (NH2); имат свойства както на киселини, така и на основи. Участват в метаболизма на азотните вещества във всички организми (изходни съединения в биосинтезата на хормоните,... ... Съвременна енциклопедия

Клас органични съединения, съдържащи карбоксилни (COOH) и амино групи (NH2); имат свойства както на киселини, така и на основи. Участват в метаболизма на азотните вещества във всички организми (първоначално съединение в биосинтеза на хормони, витамини,... ... Голям енциклопедичен речник

АМИНОКИСЕЛИНИ, от, ед. аминокиселина, s, женски (специалист.). Клас органични съединения, които притежават свойствата както на киселини, така и на основи. | прил. аминокиселина, о, о. РечникОжегова. С.И. Ожегов, Н.Ю. Шведова. 1949 1992 … Обяснителен речник на Ожегов

орг. съединения с двойна функция, киселинна, поради наличието на карбоксилна група (виж Карбоксил), и основна, свързана с наличието на аминогрупа (NH2) или (по-рядко) иминогрупа (NH), която обикновено е част от хетероцикъла. Примери... Геоложка енциклопедия

аминокиселини - органични съединениясъдържащи една или две амино групи; производни на карбоксилни киселини, в които водородът в радикала е заместен с аминогрупа; структурни единици на протеинова молекула. протеин: аланин. аргинин аспарагин пролин аспарагин...... Идеографски речник на руския език

аминокиселини - – карбоксилни киселини, в която поне един въглероден атом от въглеводородната верига е заменен с аминогрупа ... Кратък речникбиохимични термини

АМИНОКИСЕЛИНИ- АМИНОКИСЕЛИНИ, органични киселини (съдържащи COOH групата), в които един или повече Н атоми в алкохолния радикал са заменени с алкални аминогрупи (NHa), в резултат на което А. принадлежат към групата. амфотерни съединения. Зависи от… … Голяма медицинска енциклопедия

Аминокиселини- * аминокиселини * аминокиселините са клас органични съединения, които се характеризират със свойствата както на карбоксилни киселини, така и на амини (таблица). Те се различават един от друг по химическата природа на страничните вериги (групи). Въз основа на полярността на групите А. може... Генетика. енциклопедичен речник

АМИНОКИСЕЛИНИ- клас органични съединения, чиито молекули съдържат аминогрупи (NH2) и карбоксилни групи (COOH). А. са широко разпространени в природата и влизат в състава на белтъчните молекули. Всички А. са твърди кристални вещества, разтваря се добре във вода...... Голяма политехническа енциклопедия

Книги

• , Орехов С.Н.. В учебникинформация относно съвременни методиполучаване на лекарства в условия на индустриално биофармацевтично производство. Най-голямо внимание се обръща...
• Фармацевтична биотехнология. Ръководство за практически упражнения, С. Н. Орехов. Учебното ръководство предоставя информация за съвременните методи за получаване на лекарства в условия на индустриално биофармацевтично производство. Най-голямо внимание се обръща...

Всички природни аминокиселини могат да бъдат разделени на следните основни групи:

1) алифатни наситени аминокиселини(глицин, аланин);

2) сяросъдържащи аминокиселини(цистеин);

3) аминокиселини с алифатна хидроксилна група(серин);

4) ароматни аминокиселини(фенилаланин, тирозин);

5) аминокиселини с киселинен радикал(глутаминова киселина);

6) аминокиселини с основен радикал(лизин).

Изомерия.Във всички а-аминокиселини, с изключение на глицина, а-въглеродният атом е свързан с четири различни заместителя, така че всички тези аминокиселини могат да съществуват под формата на два изомера, които са огледални изображения един на друг.

Касова бележка. 1. Хидролиза на протеиниобикновено произвежда сложни смеси от аминокиселини. Въпреки това са разработени редица методи, които правят възможно получаването на отделни чисти аминокиселини от сложни смеси.

2. Замяна на халоген с амино групав съответните халогенни киселини. Този метод за получаване на аминокиселини е напълно аналогичен на получаването на амини от халогенни производни на алкани и амоняк:

Физични свойства.Аминокиселините са твърди кристални вещества, силно разтворими във вода и слабо разтворими в органични разтворители. Много аминокиселини имат сладък вкус. Те се топят при високи температурии обикновено се разлагат в процеса. Те не могат да преминат в състояние на пара.

Химични свойства. Аминокиселините са органични амфотерни съединения.Те съдържат две функционални групи с противоположна природа в молекулата: аминогрупа с основни свойства и карбоксилна група с киселинни свойства. Аминокиселините реагират както с киселини, така и с основи:

Когато аминокиселините се разтварят във вода, карбоксилната група премахва водороден йон, който може да се прикрепи към аминогрупата. Това създава вътрешна сол,чиято молекула е биполярен йон:

Киселинно-базовите трансформации на аминокиселини в различни среди могат да бъдат представени чрез следната диаграма:

Водните разтвори на аминокиселините имат неутрална, алкална или кисела среда в зависимост от количеството функционални групи. Така глутаминовата киселина образува киселинен разтвор (две -COOH групи, една -NH2), лизинът образува алкален разтвор (една -COOH група, две -NH2).

Аминокиселините могат да реагират с алкохоли в присъствието на газ хлороводород, за да образуват естер:

Най-важното свойство на аминокиселините е способността им да кондензират, за да образуват пептиди.

Пептиди. Пептиди. са продуктите на кондензация на две или повече молекули на аминокиселини. Две аминокиселинни молекули могат да реагират една с друга, за да елиминират водна молекула и да образуват продукт, в който фрагментите са свързани пептидна връзка-CO-NH-.

Полученото съединение се нарича дипептид. Дипептидната молекула, подобно на аминокиселините, съдържа аминогрупа и карбоксилна група и може да реагира с още една молекула аминокиселина:

Продуктът на реакцията се нарича трипептид. Процесът на увеличаване на пептидната верига може да продължи принципно неограничено (поликондензация) и да доведе до вещества с много високо молекулно тегло (протеини).

Основното свойство на пептидите е способността им да се хидролизират.По време на хидролизата настъпва пълно или частично разцепване на пептидната верига и се образуват по-къси пептиди с по-ниско молекулно тегло или α-аминокиселини, които изграждат веригата. Анализът на продуктите от пълната хидролиза ни позволява да определим аминокиселинния състав на пептида. Пълна хидролиза настъпва при продължително нагряване на пептида с концентрирана солна киселина.

Хидролизата на пептидите може да се случи в кисела или алкална среда, както и под действието на ензими. Аминокиселинните соли се образуват в кисела и алкална среда:

Ензимна хидролизаважно, защото се случва селективно, T . д. позволява разцепването на строго определени участъци от пептидната верига.

Качествени реакции към аминокиселини. 1)Всички аминокиселини се окисляват нинхидринс образуването на продукти, оцветени в синьо-виолетово. Тази реакция може да се използва за количествено определяне на аминокиселините чрез спектрофотометрия. 2) Когато ароматните аминокиселини се нагряват с концентрирана азотна киселина, се получава нитриране на бензеновия пръстен и се образуват жълто оцветени съединения. Тази реакция се нарича ксантопротеин(от гръцки ксантос -жълт).

катерици. Протеините са естествено срещащи се полипептиди с високо молекулно тегло (от 10 000 до десетки милиони). Те са част от всички живи организми и изпълняват различни биологични функции.

Структура.В структурата на полипептидната верига могат да се разграничат четири нива. Първичната структура на протеина е специфична последователност от аминокиселини в полипептидна верига. Пептидната верига има линейна структурасамо за малък брой протеини. В повечето протеини пептидната верига е нагъната по определен начин в пространството.

Вторичната структура е конформацията на полипептидната верига, т.е. начинът, по който веригата е усукана в пространството поради водородните връзки между NH и CO групите. Основният метод за полагане на верига е спирала.

Третичната структура на протеина е триизмерна конфигурация на усукана спирала в пространството.Третичната структура се образува поради дисулфидни мостове -S-S- между цистеинови остатъци, разположени на различни места на полипептидната верига. Също участва във формирането на третичната структура йонни взаимодействияпротивоположно заредени групи NH 3 + и COO- и хидрофобни взаимодействия, т.е. тенденцията на протеиновата молекула да се сгъва, така че хидрофобните въглеводородни остатъци да са вътре в структурата.

Третична структура - най-висока формапространствена организация на протеините.Въпреки това, някои протеини (например хемоглобин) имат кватернерна структура, която се образува поради взаимодействието между различни полипептидни вериги.

Физични свойствапротеините са много разнообразни и се определят от тяхната структура. Според техните физични свойства протеините се разделят на два класа: глобуларни протеиниразтварят се във вода или образуват колоидни разтвори, фибриларни протеининеразтворим във вода.

Химични свойства. 1 . Разрушаването на вторичната и третичната структура на протеина при запазване на първичната структура се нарича денатурация . Това се случва при нагряване, промени в киселинността на околната среда или излагане на радиация. Пример за денатурация е коагулацията на яйчен белтък при варене на яйца. Денатурацията може да бъде обратима или необратима.Необратимата денатурация може да бъде причинена от образуването на неразтворими вещества, когато протеините са изложени на соли тежки метали- олово или живак.

2. Протеинова хидролиза е необратимо разрушаване на първичната структура в кисел или алкален разтвор с образуването на аминокиселини. Чрез анализиране на продукти от хидролиза е възможно да се определи количественият състав на протеините.

3. За протеините са известни няколко качествени реакции. Всички съединения, съдържащи пептидна връзка, дават виолетов цвят, когато са изложени на медни (II) соли в алкален разтвор. Тази реакция се нарича биурет.Протеините, съдържащи ароматни аминокиселинни остатъци (фенилаланин, тирозин), дават жълт цвят, когато са изложени на концентрирана азотна киселина (ксантопротеинреакция).

Биологично значениепротеини:

1. Всичко химична реакциявъзникват в тялото в присъствието на катализатори - ензими.Всички известни ензими са протеинови молекули. Протеините са много мощни и селективни катализатори. Те ускоряват реакциите милиони пъти и всяка реакция има свой собствен ензим.

2. Някои протеини изпълняват транспортни функции и транспортират молекули или йони до местата на синтез или натрупване. Например протеинът, съдържащ се в кръвта хемоглобинпренася кислород до тъканите и протеини миоглобинсъхранява кислород в мускулите.

3. Протеините са строителни материаликлетки. От тях са изградени опорни, мускулни и покривни тъкани.

4. Протеините играят важна роля в имунна систематяло. Има специфични протеини (антитела),които са способни да разпознават и свързват чужди обекти – вируси, бактерии, чужди клетки.

5. Рецепторните протеини възприемат и предават сигнали, идващи от съседни клетки или от заобикаляща среда. Например въздействието на светлината върху ретината на окото се възприема от фоторецептора родопсин. Рецепторите, активирани от субстанции с ниско молекулно тегло като ацетилхолин, предават нервни импулси в кръстовищата на нервните клетки.

От горния списък с функции на протеините става ясно, че протеините са жизненоважни за всеки организъм и следователно са най-важните интегрална частхранителни продукти. По време на храносмилателния процес протеините се хидролизират до аминокиселини, които служат като изходен материал за синтеза на протеини, необходими за даден организъм. Има аминокиселини, които организмът не е в състояние сам да синтезира и ги набавя само с храната.Тези аминокиселини се наричат незаменим.

Лекция: Главна информацияза полимерите и тяхната класификация.

Аминокиселините са хетерофункционални съединения, които задължително съдържат две функционални групи: аминогрупа - NH 2 и карбоксилна група - COOH, свързани с въглеводороден радикал.Общата формула на най-простите аминокиселини може да бъде написана, както следва:

Тъй като аминокиселините съдържат две различни функционални групи, които си влияят една на друга, характерните реакции се различават от тези на карбоксилните киселини и амините.

Свойства на аминокиселините

Аминогрупата - NH 2 определя основните свойства на аминокиселините, тъй като е способна да прикрепи към себе си водороден катион чрез донорно-акцепторен механизъм поради наличието на свободна електронна двойка при азотния атом.

Групата -COOH (карбоксилна група) определя киселинни свойстватези връзки. Следователно аминокиселините са амфотерни органични съединения. Те реагират с алкали като киселини:

Със силни киселини - като основи - амини:

В допълнение, аминогрупата в аминокиселината взаимодейства с нейната карбоксилна група, образувайки вътрешна сол:

Йонизацията на аминокиселинните молекули зависи от киселинния или алкалния характер на средата:

Тъй като аминокиселините във водни разтвори се държат като типични амфотерни съединения, в живите организми те играят ролята на буферни вещества, които поддържат определена концентрация на водородни йони.

Аминокиселините са безцветни кристални вещества, които се топят и разлагат при температури над 200 °C. Те са разтворими във вода и неразтворими в етер. В зависимост от R- радикала те могат да бъдат сладки, горчиви или безвкусни.

Аминокиселините се делят на естествени (съдържащи се в живите организми) и синтетични. Сред естествените аминокиселини (около 150) се разграничават протеиногенни аминокиселини (около 20), които са част от протеините. Те са L-образни. Около половината от тези аминокиселини са незаменим, защото не се синтезират в човешкия организъм. Есенциалните киселини са валин, левцин, изолевцин, фенилаланин, лизин, треонин, цистеин, метионин, хистидин, триптофан. Тези вещества влизат в човешкото тяло с храна. Ако количеството им в храната е недостатъчно, нормалното развитие и функциониране на човешкия организъм се нарушава. При определени заболявания тялото не е в състояние да синтезира някои други аминокиселини. Така при фенилкетонурия тирозинът не се синтезира. Най-важното свойство на аминокиселините е способността да влизат в молекулярна кондензация с освобождаване на вода и образуване на амидна група -NH-CO-, например:

Съединенията с високо молекулно тегло, получени в резултат на тази реакция, съдържат голямо числоамидни фрагменти и затова получи името полиамиди.

Те, в допълнение към синтетичните найлонови влакна, споменати по-горе, включват например енант, образуван по време на поликондензацията на аминоенантова киселина. Аминокиселините с амино и карбоксилни групи в краищата на молекулите са подходящи за производство на синтетични влакна.

Полиамидите на алфа аминокиселините се наричат пептиди. В зависимост от броя на аминокиселинните остатъци се разграничават дипептиди, трипептиди, полипептиди. В такива съединения -NH-CO- групите се наричат ​​пептидни групи.

Изомерия и номенклатура на аминокиселините

Изомерията на аминокиселините се определя от различната структура на въглеродната верига и позицията на аминогрупата, например:

Широко разпространени са и имената на аминокиселините, в които позицията на аминогрупата се обозначава с буквите от гръцката азбука: α, β, y и т.н. По този начин 2-аминобутановата киселина може да се нарече и α-аминокиселина :

Методи за получаване на аминокиселини

Свойства на аминокиселинитемогат да бъдат разделени на две групи: химически и физически.

Химични свойства на аминокиселините

В зависимост от съединенията аминокиселините могат да проявяват различни свойства.

Аминокиселинни взаимодействия:

Аминокиселините, като амфотерни съединения, образуват соли както с киселини, така и с основи.

Като карбоксилни киселини аминокиселините образуват функционални производни: соли, естери, амиди.

Взаимодействие и свойства на аминокиселините с причини:
Образуват се соли:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Натриева сол + 2-аминооцетна киселина Натриева сол на аминооцетна киселина (глицин) + вода

Взаимодействие със алкохоли:

Аминокиселините могат да реагират с алкохоли в присъствието на газ хлороводород, превръщайки се в естер. Естериаминокиселините нямат биполярна структура и са летливи съединения.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Метилов естер /2-аминооцетна киселина/

Взаимодействие амоняк:

Образуват се амиди:

NH 2 -CH(R)-COOH + H-NH 2 = NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O

Взаимодействие на аминокиселините с силни киселини:

Получаваме соли:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (или HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Това са основните Химични свойствааминокиселини.

Физични свойства на аминокиселините

Нека изброим физични свойствааминокиселини:

• Безцветен
• Имат кристална форма
• Повечето аминокиселини имат сладък вкус, но в зависимост от радикала (R), те могат да бъдат горчиви или безвкусни
• Лесно разтворим във вода, но слабо разтворим в много органични разтворители
• Аминокиселините имат свойството оптична активност
• Топи се с разлагане при температури над 200°C
• Енергонезависим
• Водните разтвори на аминокиселините в кисела и алкална среда провеждат електрически ток

Сред азотсъдържащите органична материяима връзки с двойна функция. Особено важни от тях са аминокиселини.

Около 300 различни аминокиселини се намират в клетките и тъканите на живите организми, но само 20 ( α-аминокиселини ) от тях служат като единици (мономери), от които се изграждат пептидите и протеините на всички организми (затова се наричат ​​протеинови аминокиселини). Последователността на местоположението на тези аминокиселини в протеините е кодирана в нуклеотидната последователност на съответните гени. Останалите аминокиселини се намират както под формата на свободни молекули, така и в свързана форма. Много от аминокиселините се срещат само в определени организми, а има и други, които се срещат само в един от голямото разнообразие от описани организми. Повечето микроорганизми и растения синтезират нужните им аминокиселини; Животните и хората не са в състояние да произвеждат така наречените незаменими аминокиселини, получени от храната. Аминокиселините участват в метаболизма на протеини и въглехидрати, в образуването на важни за организма съединения (например пуринови и пиримидинови бази, които са неразделна част от нуклеиновите киселини), те са част от хормони, витамини, алкалоиди, пигменти , токсини, антибиотици и др.; Някои аминокиселини служат като посредници при предаването на нервните импулси.

Аминокиселини- органични амфотерни съединения, които включват карбоксилни групи - COOH и аминогрупи -NH 2 .

Аминокиселини могат да се разглеждат като карбоксилни киселини, в молекулите на които водородният атом в радикала е заменен с аминогрупа.

КЛАСИФИКАЦИЯ

1. В зависимост от относителна позицияамино и карбоксилни групи, аминокиселините се делят на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т.н.

2. В зависимост от броя на функционалните групи се разграничават киселинни, неутрални и основни групи.

3. Въз основа на природата на въглеводородния радикал те разграничават алифатни(дебел), ароматни, съдържащи сяраИ хетероцикличенаминокиселини. Горните аминокиселини принадлежат към мастната серия.

Пример за ароматна аминокиселина е пара-аминобензоената киселина:

Пример за хетероциклична аминокиселина е триптофанът, есенциална α-аминокиселина.

НОМЕНКЛАТУРА

Според систематичната номенклатура имената на аминокиселините се образуват от имената на съответните киселини чрез добавяне на префикса аминои указващ местоположението на аминогрупата по отношение на карбоксилната група. Номериране на въглеродната верига от въглеродния атом на карбоксилната група.

Например:

Често се използва и друг метод за конструиране на имена на аминокиселини, според който префиксът се добавя към тривиалното име на карбоксилната киселина аминоуказващ позицията на аминогрупата с буква от гръцката азбука.

Пример:

За α-аминокиселиниR-CH(NH2)COOH

Които играят изключително важна роля в жизнените процеси на животните и растенията, се използват тривиални имена.

Таблица.

Ако една аминокиселинна молекула съдържа две аминогрупи, тогава префиксът се използва в нейното имедиамино-, три NH 2 групи – триамино-и т.н.

Пример:

Наличието на две или три карбоксилни групи се отразява в името чрез суфикса –диовиили - триинова киселина:

ИЗОМЕРИЯ

1. Изомерия на въглеродния скелет

2. Изомерия на позицията на функционалните групи

3. Оптична изомерия

α-аминокиселини, с изключение на глицин NH 2-СН2-СООН.

ФИЗИЧНИ СВОЙСТВА

Аминокиселините са кристални вещества с високи (над 250°C) точки на топене, които се различават малко между отделните аминокиселини и следователно не са характерни. Топенето е придружено от разлагане на веществото. Аминокиселините са силно разтворими във вода и неразтворими в органични разтворители, което ги прави подобни на неорганичните съединения. Много аминокиселини имат сладък вкус.

ПОЛУЧАВАНЕ

3. Микробиологичен синтез. Известно е, че микроорганизмите по време на жизнените си процеси произвеждат α-аминокиселини на протеини.

ХИМИЧНИ СВОЙСТВА

Аминокиселините са амфотерни органични съединения, характеризиращи се с киселинно-алкални свойства.

аз . Общи свойства

1. Вътрешномолекулярна неутрализация → образува се биполярен цвитерион:

Водните разтвори са електропроводими. Тези свойства се обясняват с факта, че аминокиселинните молекули съществуват под формата на вътрешни соли, които се образуват чрез прехвърляне на протон от карбоксилната към аминогрупата:

цвитерион

Водните разтвори на аминокиселините имат неутрална, кисела или алкална среда в зависимост от броя на функционалните групи.

ПРИЛОЖЕНИЕ

1) аминокиселините са широко разпространени в природата;

2) аминокиселинните молекули са градивните елементи, от които са изградени всички растителни и животински протеини; аминокиселините, необходими за изграждането на телесни протеини, се получават от хората и животните като част от хранителните протеини;

3) аминокиселините се предписват при силно изтощение, след тежки операции;

4) те се използват за хранене на болни;

5) аминокиселините са необходими като терапевтично средство за определени заболявания (например глутаминовата киселина се използва за нервни заболявания, хистидинът за стомашни язви);

6) някои аминокиселини се използват в селското стопанство за хранене на животни, което има положителен ефект върху растежа им;

7) имат техническо значение: аминокапроновата и аминоенантовата киселина образуват синтетични влакна - капрон и енант.

ЗА РОЛЯТА НА АМИНОКИСЕЛИНИТЕ

Срещане в природата и биологична роля на аминокиселините

Намиране в природата и биологичната роля на аминокиселините